Dans une percée passionnante, les scientifiques ont percé le mystère de longue date entourant la maladie de Huntington, nous rapprochant d’un traitement potentiel qui pourrait stopper sa progression.
La découverte offre non seulement de l’espoir aux personnes touchées par cette maladie débilitante, mais a également des implications prometteuses pour d’autres troubles neurodégénératifs comme la maladie d’Alzheimer.
Sur cette note, approfondissons les découvertes fascinantes et leur impact potentiel sur notre compréhension et notre traitement de la maladie de Huntington.
Qu’est-ce que la maladie de Huntington ?
La maladie de Huntington est un trouble neurologique déclenché par une protéine connue sous le nom de huntingtine.
En raison d’une mutation génétique, la protéine HTT développe un brin inhabituellement long d’acides aminés répétitifs, formant ce qu’on appelle l’étirement polyglutamine (polyQ).
Typiquement, cette séquence a une moyenne de 17 à 20 répétitions, mais dans cette maladie, elle dépasse souvent 40 répétitions. Le nombre de répétitions est en corrélation avec l’apparition de symptômes tels que des changements de personnalité et des troubles du mouvement.
Rôle du mauvais repliement des protéines
La forme mutée de la protéine HTT s’accumule dans le cerveau, se repliant en une forme toxique qui nuit aux cellules. Ces protéines, connues sous le nom d’amyloïdes, présentent un comportement similaire dans d’autres maladies neurodégénératives telles que les maladies d’Alzheimer et de Parkinson .
Les amas amyloïdes, en particulier la bêta-amyloïde dans le cerveau, ont été associés à la maladie d’Alzheimer. De plus, l’accumulation de divers précurseurs amyloïdes dans d’autres parties du corps peut entraîner une gamme de conditions appelées amylose.
La structure révèle la protéine qui déclenche la maladie de Huntington
Alors que les scientifiques sont depuis longtemps conscients du phénomène de mauvais repliement des protéines, les mécanismes exacts qui le sous-tendent sont restés insaisissables. Cependant, les chercheurs du Stowers Institute for Medical Research ont fait un pas significatif vers la compréhension de ce processus.
Dirigée par le Dr Tej Kandola et le Dr Shriram Venkatesan, l’équipe a déterminé avec succès la structure du noyau amyloïde dans la protéine HTT – une « étincelle » cruciale qui déclenche la réaction en chaîne du mauvais repliement des protéines.
Une voie de traitement prometteuse
Une découverte clé de l’étude est que le noyau ne se forme que dans des protéines isolées. Cette découverte ouvre la possibilité de prévenir la formation d’amyloïde en trouvant des moyens d’agréger les protéines ensemble.
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