Con un’entusiasmante svolta, gli scienziati hanno svelato il mistero di vecchia data che circonda la malattia di Huntington, avvicinandoci a un potenziale trattamento che potrebbe arrestarne la progressione.
La scoperta non solo offre speranza per le persone colpite da questa condizione debilitante, ma ha anche implicazioni promettenti per altri disturbi neurodegenerativi come il morbo di Alzheimer.
In questa nota, approfondiamo le affascinanti scoperte e il loro potenziale impatto sulla nostra comprensione e cura della Malattia di Huntington.
Cos’è la malattia di Huntington?
La malattia di Huntington è un disturbo neurologico innescato da una proteina nota come huntingtina.
A causa di una mutazione genetica, la proteina HTT sviluppa un filamento insolitamente lungo di amminoacidi ripetuti, formando quello che viene chiamato tratto di poliglutammina (polyQ).
Tipicamente, questa sequenza ha una media di 17-20 ripetizioni, ma in questa malattia spesso supera le 40 ripetizioni. Il numero di ripetizioni è correlato all’insorgenza di sintomi come cambiamenti di personalità e disturbi del movimento.
Ruolo del misfolding proteico
La forma mutata della proteina HTT si accumula nel cervello, ripiegandosi in una forma tossica che danneggia le cellule. Queste proteine, note come amiloidi, mostrano un comportamento simile in altri disturbi neurodegenerativi come l’Alzheimer e il Parkinson .
I cluster amiloidi, in particolare la beta-amiloide nel cervello, sono stati collegati al morbo di Alzheimer. Inoltre, l’accumulo di vari precursori dell’amiloide in altre parti del corpo può portare a una serie di condizioni denominate amiloidosi.
La struttura rivela la proteina che scatena la malattia di Huntington
Sebbene gli scienziati siano da tempo consapevoli del fenomeno del misfolding delle proteine, i meccanismi esatti alla base di esso sono rimasti sconosciuti. Tuttavia, i ricercatori dello Stowers Institute for Medical Research hanno fatto un passo avanti significativo verso la comprensione di questo processo.
Guidato dal dott. Tej Kandola e dal dott. Shriram Venkatesan, il team è riuscito a determinare la struttura del nucleo amiloide nella proteina HTT, una “scintilla” cruciale che avvia la reazione a catena del ripiegamento errato delle proteine.
Percorso promettente per il trattamento
Una scoperta chiave dello studio è che il nucleo si forma solo nelle proteine isolate. Questa scoperta apre la possibilità di prevenire la formazione di amiloide trovando modi per aggregare insieme le proteine.
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