新しい発見により、ハンチントン病を引き起こす重要な触媒が明らかになりました

刺激的な進歩として、科学者たちはハンチントン病を取り巻く長年の謎を解明し、その進行を止める可能性のある治療法に私たちを近づけました。

この発見は、この衰弱性疾患に苦しむ人々に希望をもたらすだけでなく、アルツハイマー病などの他の神経変性疾患にも有望な意味をもたらします。

その点を踏まえて、興味深い発見と、それがハンチントン病の理解と治療に与える潜在的な影響を掘り下げてみましょう。

ハンチントン病とは何ですか?

ハンチントン病は、ハンチンチンとして知られるタンパク質によって引き起こされる神経疾患です。

遺伝子変異により、HTT タンパク質はアミノ酸が繰り返される異常に長い鎖を発達させ、ポリグルタミン (polyQ) ストレッチと呼ばれるものを形成します。

通常、このシーケンスには平均 17 ～ 20 回の繰り返しがありますが、この疾患では 40 回を超えることがよくあります。繰り返しの回数は、性格の変化や運動障害などの症状の発症と相関します。

HTT タンパク質の変異型は脳内に蓄積し、細胞を傷つける有毒な形状に折り畳まれます。アミロイドとして知られるこれらのタンパク質は、アルツハイマー病やパーキンソン病などの他の神経変性疾患でも同様の挙動を示します。

アミロイドクラスター、特に脳内のベータアミロイドは、アルツハイマー病と関連していると考えられています。さらに、体の他の部分でのさまざまなアミロイド前駆体の蓄積は、アミロイドーシスと呼ばれるさまざまな状態を引き起こす可能性があります。

科学者たちはタンパク質のミスフォールディング現象に長い間気づいていましたが、その背後にある正確なメカニズムはとらえどころのないままでした。しかし、ストワーズ医学研究所の研究者たちは、このプロセスの理解に向けて大きな進歩を遂げました。

Tej Kandola博士とShriram Venkatesan博士が率いるチームは、タンパク質のミスフォールディングの連鎖反応を開始する重要な「火花」であるHTTタンパク質のアミロイド核の構造を決定することに成功した。

この研究で得られた重要な発見は、核は単離されたタンパク質でのみ形成されるということです。この発見は、タンパク質を一緒に凝集させる方法を発見することにより、アミロイド形成を防ぐ可能性を切り開きます。