새로운 발견은 헌팅턴병을 유발하는 주요 촉매제를 밝힙니다.

흥미진진한 돌파구를 통해 과학자들은 헌팅턴병을 둘러싼 오랜 수수께끼를 풀었고, 진행을 멈출 수 있는 잠재적 치료법에 더 가까이 다가갔습니다.

이 발견은 이 쇠약한 상태의 영향을 받는 개인에게 희망을 줄 뿐만 아니라 알츠하이머병과 같은 다른 신경퇴행성 장애에 대한 유망한 암시를 제공합니다.

그런 점에서 흥미로운 발견과 그것이 헌팅턴병에 대한 우리의 이해와 치료에 미치는 잠재적 영향을 탐구해 봅시다.

헌팅턴병이란 무엇입니까?

헌팅턴병은 헌팅틴으로 알려진 단백질에 의해 유발되는 신경 장애입니다.

유전적 돌연변이로 인해 HTT 단백질은 비정상적으로 긴 반복 아미노산 가닥을 발달시켜 소위 폴리글루타민(polyQ) 스트레치를 형성합니다.

일반적으로 이 시퀀스는 평균 17~20회 반복되지만 이 질병에서는 종종 40회를 초과합니다. 반복 횟수는 성격 변화 및 운동 장애와 같은 증상의 시작과 관련이 있습니다.

HTT 단백질의 돌연변이 형태는 뇌에 축적되어 세포에 해를 끼치는 독성 형태로 접힙니다. 아밀로이드로 알려진 이러한 단백질은 알츠하이머병 및 파킨슨병과 같은 다른 신경퇴행성 장애에서 유사한 행동을 보입니다 .

아밀로이드 클러스터, 특히 뇌의 베타-아밀로이드는 알츠하이머병과 관련이 있습니다. 또한 신체의 다른 부분에 다양한 아밀로이드 전구체가 축적되면 아밀로이드증이라고 하는 다양한 상태가 발생할 수 있습니다.

과학자들은 오랫동안 단백질이 잘못 접히는 현상을 알고 있었지만 그 배후의 정확한 메커니즘은 파악하기 어려웠습니다. 그러나 Stowers Institute for Medical Research의 연구원들은 이 과정을 이해하는 데 상당한 진전을 이루었습니다.

Tej Kandola 박사와 Shriram Venkatesan 박사가 이끄는 팀은 HTT 단백질의 아밀로이드 핵 구조를 성공적으로 결정했습니다. 이는 단백질 잘못 접힘의 연쇄 반응을 시작하는 중요한 “불꽃”입니다.

이 연구의 핵심 발견은 핵이 분리된 단백질에서만 형성된다는 것입니다. 이 발견은 단백질을 함께 응집시키는 방법을 찾아 아밀로이드 형성을 방지할 수 있는 가능성을 열어줍니다.