In einem aufregenden Durchbruch haben Wissenschaftler das seit langem bestehende Rätsel um die Huntington-Krankheit gelüftet und uns einer möglichen Behandlung näher gebracht, die ihr Fortschreiten stoppen könnte.
Die Entdeckung bietet nicht nur Hoffnung für Menschen, die von dieser schwächenden Erkrankung betroffen sind, sondern hat auch vielversprechende Auswirkungen auf andere neurodegenerative Erkrankungen wie die Alzheimer-Krankheit.
In diesem Sinne wollen wir uns mit den faszinierenden Erkenntnissen und ihren potenziellen Auswirkungen auf unser Verständnis und unsere Behandlung der Huntington-Krankheit befassen.
Was ist die Huntington-Krankheit?
Die Huntington-Krankheit ist eine neurologische Erkrankung, die durch ein Protein namens Huntingtin ausgelöst wird.
Aufgrund einer genetischen Mutation entwickelt das HTT-Protein einen ungewöhnlich langen Strang sich wiederholender Aminosäuren und bildet den sogenannten Polyglutamin-Strang (PolyQ).
Typischerweise hat diese Sequenz durchschnittlich 17–20 Wiederholungen, bei dieser Krankheit sind es jedoch oft mehr als 40 Wiederholungen. Die Anzahl der Wiederholungen korreliert mit dem Auftreten von Symptomen wie Persönlichkeitsveränderungen und Bewegungsstörungen.
Rolle der Proteinfehlfaltung
Die mutierte Form des HTT-Proteins reichert sich im Gehirn an und faltet sich in eine toxische Form, die Zellen schädigt. Diese als Amyloide bekannten Proteine zeigen ein ähnliches Verhalten bei anderen neurodegenerativen Erkrankungen wie Alzheimer und Parkinson .
Amyloid-Cluster, insbesondere Beta-Amyloid im Gehirn, werden mit der Alzheimer-Krankheit in Verbindung gebracht. Darüber hinaus kann die Ansammlung verschiedener Amyloid-Vorläufer in anderen Teilen des Körpers zu einer Reihe von Erkrankungen führen, die als Amyloidose bezeichnet werden.
Struktur enthüllt Protein, das die Huntington-Krankheit auslöst
Obwohl sich Wissenschaftler seit langem über das Phänomen der Proteinfehlfaltung im Klaren sind, blieben die genauen Mechanismen dahinter unklar. Forscher des Stowers Institute for Medical Research haben jedoch einen großen Schritt zum Verständnis dieses Prozesses gemacht.
Unter der Leitung von Dr. Tej Kandola und Dr. Shriram Venkatesan gelang es dem Team, die Struktur des Amyloidkerns im HTT-Protein zu bestimmen – ein entscheidender „Funke“, der die Kettenreaktion der Proteinfehlfaltung auslöst.
Vielversprechender Behandlungsweg
Eine zentrale Erkenntnis der Studie ist, dass sich der Zellkern nur in isolierten Proteinen bildet. Diese Entdeckung eröffnet die Möglichkeit, die Amyloidbildung zu verhindern, indem Wege gefunden werden, die Proteine zusammenzulagern.
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