In een opwindende doorbraak hebben wetenschappers het aloude mysterie rond de ziekte van Huntington ontrafeld, waardoor we dichter bij een mogelijke behandeling komen die de progressie ervan zou kunnen stoppen.
De ontdekking biedt niet alleen hoop voor personen die getroffen zijn door deze slopende aandoening, maar houdt ook veelbelovende implicaties in voor andere neurodegeneratieve aandoeningen zoals de ziekte van Alzheimer.
Laten we daarom eens kijken naar de fascinerende bevindingen en hun potentiële impact op ons begrip en de behandeling van de ziekte van Huntington.
Wat is de ziekte van Huntington?
De ziekte van Huntington is een neurologische aandoening die wordt veroorzaakt door een eiwit dat bekend staat als huntingtine.
Als gevolg van een genetische mutatie ontwikkelt het HTT-eiwit een ongewoon lange streng van zich herhalende aminozuren, waardoor het zogenaamde polyglutamine (polyQ) stuk wordt gevormd.
Doorgaans heeft deze reeks gemiddeld 17-20 herhalingen, maar bij deze ziekte zijn het vaak meer dan 40 herhalingen. Het aantal herhalingen correleert met het optreden van symptomen zoals persoonlijkheidsveranderingen en bewegingsstoornissen.
De rol van verkeerd gevouwen eiwitten
De gemuteerde vorm van het HTT-eiwit hoopt zich op in de hersenen en vouwt zichzelf in een giftige vorm die cellen beschadigt. Deze eiwitten, bekend als amyloïden, vertonen vergelijkbaar gedrag bij andere neurodegeneratieve aandoeningen zoals de ziekte van Alzheimer en Parkinson .
Amyloïde clusters, met name bèta-amyloïde in de hersenen, zijn in verband gebracht met de ziekte van Alzheimer. Bovendien kan de opeenhoping van verschillende amyloïdeprecursoren in andere delen van het lichaam leiden tot een reeks aandoeningen die amyloïdose worden genoemd.
Structuur onthult eiwit dat de ziekte van Huntington veroorzaakt
Hoewel wetenschappers al lang op de hoogte zijn van het fenomeen van het misvouwen van eiwitten, bleven de exacte mechanismen erachter ongrijpbaar. Onderzoekers van het Stowers Institute for Medical Research hebben echter een grote stap gezet om dit proces te begrijpen.
Onder leiding van dr. Tej Kandola en dr. Shriram Venkatesan heeft het team met succes de structuur van de amyloïde kern in het HTT-eiwit bepaald – een cruciale “vonk” die de kettingreactie van verkeerd vouwen van eiwitten op gang brengt.
Veelbelovend pad voor behandeling
Een belangrijke bevinding van de studie is dat de kern zich alleen vormt in geïsoleerde eiwitten. Deze ontdekking opent de mogelijkheid om amyloïdevorming te voorkomen door manieren te vinden om de eiwitten samen te voegen.
Geef een reactie